脂蛋白信号肽被切除后外膜蛋白如何依靠N端的半胱氨酸残基进行脂修饰锚定在细胞外膜上

外膜蛋白的N端通常具有一个半胱氨酸残基，这个残基可以通过脂修饰（即酰化）与细胞外膜上的磷脂酰肌醇（PI）结合，从而将外膜蛋白锚定在细胞外膜上。

在正常情况下，外膜蛋白的N端与其C端连接的脂蛋白信号肽（LSP）一起被切除，从而使外膜蛋白可以进行脂修饰并锚定在细胞外膜上。

具体而言，LSP通常被酶切除后，外膜蛋白的N端会暴露出一个半胱氨酸残基。这个残基可以被一种酰转酶（acyltransferase）催化的脂酰化反应所修饰，即将一种脂肪酸分子与半胱氨酸反应形成脂肪酰半胱氨酸。然后，这个脂肪酰半胱氨酸可以与PI结合，从而将外膜蛋白锚定在细胞外膜上。

因此，即使外膜蛋白的LSP被切除，它仍然可以通过N端的半胱氨酸残基进行脂修饰并锚定在细胞外膜上。